Scientific Publications with referee

Monitoring of denaturation processes in aged beef loin by FT-IR microspectroscopy.

 

I denne studien har vi vist at Fourier transformert infrarød spektroskopi (FT-IR) kan brukes til å måle denaturering in situ på mikroskopiske (eller semi-tynne) snitt av kjøtt. Den store fordelen med FT-IR mikroskopi er at man kan måle på spesifikke vevsstrukturer dvs. separat på bindevev og muskelfibre. For dette formålet brukte vi kjøtt (longissimus dorsi fra storfe) som var varmebehandlet til 4 forskjellige temperaturer (rå, 45, 60 og 70C). Vi visste at antall proteiner med -sheet struktur øket med økende temperatur og at antall proteiner med -helix struktur gikk ned med økende temperatur. Endringene i proteinenes sekundær struktur samsvarte med denatureringstemperaturene for de ulike muskelproteinene; myosin, vannløselige sarkoplasmaproteiner, aktin og kollagen. I tillegg viste vi at fibercellene blesterker denaturert i cellens ytterkant enn i midten av cellen og at tettheten av proteinene øket i fibercellene med økende temperatur. Parallelt med de spektroskopiske endringene så vi på de mikroskopiske bildene at muskelcellene krympet på tvers av fiberenes lengderetning og at det oppsto større avstand mellom cellene. De strukturelle endringene og graden av strukturelle endringer kan ha betydning for kjøttets sensoriske egenskaper. Grunnleggende kunnskaper om varmedenatureringsprosessene kan derfor ha betydning for optimalisering av kjøttets sensoriske kvalitet.

Facts

Year 2004
Abstract We present the results of a Fourier transform infrared (FT-IR) microspectroscopic study using conventional FT-IR microscopy and FT-IR imaging to detect the denaturation process during four different heating temperatures (raw, 45, 60 and 70C) spatially resolved in bovine cryosections from longissimus dorsi muscle. FT-IR imaging, employing a focal plane array (FPA) detector, which allowed the simultaneous collection of spectra at 4096 pixels, enabled the investigation of the heat-induced changes in the two major meat constituents, i.e. myofibrillar and connective tissue proteins, spatially resolved. The infrared spectra of both compounds revealed that the major spectral changes involved an increase in -sheet and a decrease in -helical structures, which appeared to be much more pronounced for the myofibres than for the connective tissue. Conformational changes in the secondary structures of the proteinscould be correlated to the denaturation temperatures of the major meat proteins, such as myosin, actin and collagen. The intensity of the spectral changes was more pronounced in the periphery than in the centre of the myofibres. Microstructural changes such as transversal shrinkage of the myofibres and widened extracellular spaces occured concomitantely with the spectral changes. The degree of the structural changes may have an impact on both juiciness and texture of the meat. Thus, basic knowledge of the the heatinduced structural changes in meat may help us to optimise the heating procedure and to optimise the sensory properties.
Reference Kirschner, C., Ofstad, R., Skarpeid, H.-J., Høst, V., Kohler, A. 2004. Monitoring of denaturation processes in aged beef loin by FT-IR microspectroscopy. Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 52, 12,, pp 3920-3929.
Publisher Journal of Agricultural and Food Chemistry,

Related persons

  • Ragni Ofstad

    Research Director, Raw materials and Process Optimisation

    Phone: +47 64970293

    Cellphone: +47 90 59 29 81

  • Vibeke Høst

    Food Technologist

    Phone: +47 64970285

  • Achim Kohler

    Research Scientist

    Phone: +47 64970240

    Cellphone: +47 901 80 765